Regulation von putativen PILS Auxin Transportproteine

Auxin ist ein sehr wichtiger pflanzlicher Botenstoff der es erlaubt die Pflanzenarchitektur der Umgebung anzupassen. Es haben sich eine Vielzahl von Regulationsebenen Entwickelt, welche die zelluläre Auxin-Homöostase sichern. Die Auxin Verteilung hängt im wesentlichen vom Metabolismus (Biosynthese, Konjugation und Abbau) und vom Auxin Transport ab. Einige Auxin Transporter sind uns bereits bekannt, wobei die PIN Proteine einen besonderen Stellenwert erlangt haben, da sie für den gerichteten Auxin Transport zwischen Zellen verantwortlich sind. Die polare Verteilung der PIN Proteine innerhalb einer Plasmamembrandomäne bestimmt dabei die Richtung des zellulären Exports. Wir haben mutmaßliche Auxin Transporter entdeckt, die der vorhergesagten Topologie der PIN Proteine ähneln. Diese PILS Proteine lokalisieren am Endoplasmatischen Retikulum und bestimmen die zelluläre Sensitivität für exogenes Auxin. PILS Proteine regulieren zelluläre Auxin Akkumulierung, beeinflussen Auxin Konjugation und haben einen negativen Effekt auf Auxin Perzeption. Dieses Forschungsprojekt wird sich speziell mit Phosphorylierung von PILS Proteinen beschäftigen. Stellvertretend werden wir uns hier mit PILS2 Proteine beschäftigen. Unsere bisherigen Daten zeigen dass PILS2 an bestimmten Serin Resten phosphoryliert wird. Mittels gezielter Mutationen möchten wir ermitteln ob diese Phosphorylierungen PILS2 in der Funktionalität bestimmt. Hierbei werden wir aufklären ob PILS2 Phosphorylierung die subzelluläre Lokalisierung, Protein Stabilität oder die mutmaßliche Auxin Transporter Funktion beeinflusst. Unsere Arbeit wird nicht nur weitere Erkenntnisse liefern ob PILS Proteine Funktionale Auxin Transporter sind, sondern werden auch herausarbeiten wie PILS Aktivität durch Phosphorylierung modifiziert werden kann.