β-Galaktosidasen aus Lactobacillus: Struktur und Funktion
- Biotechnologie
- Landwirtschaftliche Produktion und Lebensmittel
Abstract
Galakto-Oligosaccharide (GOS), die Produkte von Transgalaktosylierungsreaktionen sind, werden von β-Galaktosidasen katalysiert, wenn sie Laktose als Substrat verwenden, sind von besonderem Interesse für die menschliche Ernährung, da strukturell verwandte Oligosaccharide mit verschiedenen komplexen Strukturen in der menschlichen Muttermilch vorhanden sind. In jüngster Zeit hat sich eine Reihe von Studien auf die Verwendung der Gattung Lactobacillus für die Produktion und Charakterisierung von β-Galactosidasen konzentriert. Man geht davon aus, dass die von diesen β-Galaktosidasen produzierten GOS eine bessere Selektivität für den Wachstum und die Stoffwechselaktivität dieser Bakteriengattung im Darm aufweisen und somit zu einer verbesserten präbiotischen Wirkung führen werden. Trotz zahlreicher Studien zu den Genclustern, die an der Laktoseverwertung durch diese Bakterien beteiligt sind, und zu ihren biochemischen Eigenschaften in Bezug auf ihre Fähigkeit, GOS in biokatalytischen Prozessen zu produzieren, wurden die funktionellen Rollen der Schlüsselaminosäuren in den aktiven Zentren der β-Galaktosidasen dieser wichtigen Bakteriengruppe nicht untersucht. Das Forschungsprojekt zielt darauf ab, potenzielle Aminosäuren zu identifizieren, die an der Transgalaktosylierungsaktivität von β-Galaktosidasen aus Laktobazillen beteiligt sind. Struktur-Funktions-Beziehungen von laktobazillären β-Galaktosidasen hinsichtlich der Spezifität der GOS-Produktverknüpfung werden ein rationales Design von Mutationen der β-Galaktosidasen ermöglichen, um spezifische Mischungen von GOS-Strukturen zu erzeugen. Daher sind unterschiedliche GOS-Produktspezifitäten und -ausbeuten zu erwarten.
- beta-Galaktosidasen
- Transgalaktosylation
- Galaktooligosaccharide
- Laktobazillus
- Struktur-Funktionsbeziehung
Mitarbeiter*innen
Thu Ha Nguyen
Priv.-Doz. Dr. Thu Ha Nguyen
thu-ha.nguyen@boku.ac.at
Tel: +43 1 47654-75215
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01.01.2024 - 31.12.2026
Anja Kostelac
Anja Kostelac Ph.D.
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01.01.2025 - 31.07.2026