Protein-N-Glykane in Insekten: Biosynthese und mögliche Rolle bei allergischen Reaktionen.

Verbreitung immunogener Kohlenhydrat-Determinanten: Asparagin-gebundene Kohlenhydrate von Insekten-Glykoproteinen können in Form der alpha1,3-Fukose eine immunogene bzw. allergene Teilstruktur enthalten. Es soll die Verbreitung dieses Strukturmerkmals im Tier- und Pflanzenreich ermittelt werden, wobei Allergenen ein besonderes Augenmerk geschenkt werden soll. Neben der alpha1,3-Fukose sollen auch andere weitverbreitete Strukturelemente, wie die ß1,2-gebundene Xylose, Beachtung finden. Proteinglykosylierung und Allergie: Durch enzymatische Synthese sollen definierte N-Glykane mit alpha1,3-Fukose hergestellt werden. Mit deren Hilfe soll die immunologische, insbesondere die allergologische Bedeutung dieses Kohlenhydratepitops durch Bestimmung von anti-Glykan-IgE in Allergiker-seren untersucht werden. Mit verschiedenen Glykoformen der Bienengift-Phospholipase A2 soll der Einfluß des N-Glykans auf die spezifische Aktivierung der T-Lymphozyten von Allergikern untersucht werden. Schlüsselreaktionen der Glykoproteinbiosynthese in Insekten: Im Laufe der Biosynthese der N-Glykane in Insekten dürfte es zu einer Abspaltung des terminalen N-Acetyl-glucosamin-Restes, der die Prozessierung zu komplexen Strukturen einleitet, kommen. Es soll versucht werden, das dafür verantwortliche Enzym zu finden und zu charakterisieren.