Entwicklung von Verfahren zur Optimierung der rekombinanten Proteinbiosynthese in E. coli.
Abstract
Am IAM wurden verschiedene Genkonstrukte zur Expression verschiedener rekombinanter Proteine etabliert. Aufgrund der spezifischen Eigenschaften der zu expremierenden Proteine ist es notwendig die Leistungsfähigkeit des jeweiligen Expressionssystems durch Anwendung verschiedener Fermentations- und Induktionsstrategien an die Syntheseleistung der Wirtszelle anzupassen. Dazu wird die durch die rekombinante Proteinbiosynthese ausgelöste Belastung des Wirtsstoffwechsels analysiert und in der Folge eingestellt, wodurch optimale Nutzung der Synthesekapazität der Wirtszelle und damit maximale Ausbeuten an rekombinantem Protein unter Aufrechterhaltung der geforderten Qualität erzielt werden. Dazu wurden umfangreiche und komplexe chemisch/physikalische Analysenmethoden etabliert und zur Prozeßentwicklung im Labormaßstab eingesetzt. Die so erarbeiteten Kriterien können in der Folge auch auf industrielle Fermentationen übertragen werden. Parallel zur biochemischen Analyse werden moderne mathematische Verfahren zur Prozeßmodellierung und Abschätzung schwer erfaßbarer Daten angewendet.
Publikationen
Quantitation of intracellular recombinant human superoxide dismutase using surface plasmon resonance
Autoren: Ivansson D, Bayer K and Mandenius C-F. . Jahr: 2002
Originalbeitrag in Fachzeitschrift
Tuning the Transcription Rate of Recombinant Protein in Strong Escherichia coli Expression Systems through Repressor Titration
Autoren: Striedner, G; Cserjan-Puschmann, M; Pötschacher, F; Bayer, K; Jahr: 2003
Originalbeitrag in Fachzeitschrift
Mitarbeiter*innen
Gerald Striedner
Univ.Prof. Dr. Gerald Striedner
gerald.striedner@boku.ac.at
Tel: +43 1 47654-79077
Projektleiter*in
01.09.2000 - 30.09.2009
BOKU Partner
Externe Partner
Boehringer Ingelheim Austria GmbH
Dr. W. Buchinger Otto Kanzler
Partner
