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Gewählte Diplomarbeit / Masterarbeit:

Ai Li (2014): Characterization of Cellobiose Dehydrogenase Variants and Aryl-alcohol Oxidase for Application in Biosensors.
Diplomarbeit / Masterarbeit - Institut für Lebensmitteltechnologie, BOKU-Universität für Bodenkultur, pp 103. UB BOKU obvsg

Datenquelle: ZID Abstracts
Abstract:
Enzymatische Biosensoren spielen eine wichtige Rolle bei der Überwachung der Lebensmittelqualität, Sicherheitskontrolle, Medizin und Umweltüberwachung. Zwei Enzyme - Cellobiose-Dehydrogenase (CDH) und Aryl-Alkohol-Oxidase (AAO) - werden als interessant für solche Anwendungen betrachtet. Cellobiose-Dehydrogenase besteht aus einer FAD bindenden Flavodehydrogenase Domäne und einer Häm bindenden Cytochrom Domäne. Es katalysiert die Oxidation von β-1, 4-verknüpften Di- oder Oligosacchariden, z.B. Cellobiose, Cello-oligosaccharide oder Lactose durch die gleichzeitige Reduktion eines Elektronenakzeptors. In dieser Arbeit wurden modifizierte CDH-Varianten aus Neurospora crassa CDH IIA exprimiert und mittels Zyklovoltammetrie und einer spektroelektrochemischen Methode charakterisiert, um Varianten mit einem niedrigeren Redoxpotential zu finden und um den Einfluss von elektroaktiven Substanzen in der Probenmatrix zu verringern. CDH-Varianten wurden analysiert und einige von ihnen zeigen im Vergleich zu CDH IIA ein niedrigeres Redoxpotenzial des Häm Kofaktors. Zusätzlich wurde eine neue Aryl-Alkohol-Oxidase aus Ustilago maydis in Bezug auf ihre Substratspezifität charakterisiert, um das das Potenzial für Biosensoren auszuwerten. Das Enzym funktioniert am besten mit Sauerstoff als Elektronen-Akzeptor, kann aber auch mit Benzochinon (BQ) und 2,6- Dichlorindophenol (DCIP) arbeiten. Das Substrat mit dem niedrigsten Wert von Km ist Anisalkohol (4-Methoxybenzylalkohol; 0.005 mM).

Beurteilende(r): Haltrich Dietmar
1.Mitwirkender: Ludwig Roland

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