Barbara Korbei

Forschungsschwerpunkt

Durch den sich beschleunigenden Klimawandel und die dadurch rasant ansteigenden extremen Umweltbedingungen, ist die Frage wie Pflanzen sich flexibel an ihre sich ständig verändernde Umgebung anpassen können, ein hochaktuelles Forschungsgebiet. Pflanzen, als festgewachsene Organismen, haben eine Vielfalt an Mechanismen entwickelt um schnell und genau auf ihre Umwelt reagieren zu können. Die Plasmamembran dient als Grenze zwischen dem Inneren und dem Äußeren der Zelle und ist dicht gepackt mit Proteinen, die für die Wahrnehmung und Weiterleitung von Reizen verantwortlich sind. Pflanzen müssen also in der Lage sein nicht nur die Lokalisation, sondern auch die Menge ihrer Plasmamembranproteine ​​prompt und genau zu kontrollieren und zu regulieren. Membranproteine ​​werden durch endosomalen Vesikel Transport zu ihrem Wirkungsort gebracht. Eine Schlüsselfunktion hat hier die post-translationale Modifikation von Plasmamembranproteinen mit dem kleinen Protein Ubiquitin. Ubiquitinierung signalisiert, dass das Protein durch Endozytose von der Plasmamembran entfernt wird und im Weiteren zum Abbau zur Vakuole transportiert wird. Um die Bedeutung und die vielfältigen Rollen dieser reversiblen Modifikation zu verstehen, muss die Funktion von Ubiquitinrezeptoren, die die Ubiquitinsignatur in eine zelluläre Antwort übersetzen, aufgeklärt werden.
In diesem Labor versuchen wir die Funktion der TOM1-like (TOL) Proteinfamilie bei der Erkennung und bei den ersten Schritten im Sortierungsprozess zur Vakuole von zum Abbau bestimmten, ubiquitinierten Plasmamembranproteinen aufzuklären. Die TOL-Proteine ​​fungieren in Pflanzen als multivalente Ubiquitin-Rezeptoren, die den Abbau ubiquitinierter Proteine über den konservierten Endosomal Sorting Complex Required for Transport (ESCRT)-Weg steuern.