Glykosylierung von Caenorhabditis elegans II

Der Model Organismus Caenorhabditis elegans wird zwar auf genetischer Ebene intensiv studiert jedoch seine Glykosylierungsmuster, Schlüsselmodifikationen an der Zelloberfläche, sind noch immer kaum untersucht. Neueste Ergebnisse dieses und anderer Labors deuten darauf hin, daß kovalent an Nematodenproteine gebundene Kohlenhydrate gemeinsame Strukturen wie in Säugetieren aufweisen, daneben jedoch bis dato neuartige Strukturen existieren. Speziell das Vorkommen von Asparagin gebundenen Glykanstrukturen mit bis zu vier fukosylierten Resten substituiert mit zwei O-Methylgruppen alsauch das Vorkommen von Phosphorylcholin als Modifikation ist faszinierend. O-Methylgruppen wurden bereits auf O-Glykanen der Nematoden gefunden, auch Phosphorylcholin modifizierte Glykolipide sind bekannt. Einige dieser Merkmale teilt Caenorhabditis elegans zumindest teiweise mit parasitären Nematoden und ist daher ein nützliches Model um neue Strategien in der Untersuchung dieser Oligosaccharidstrukturen mit Hinblick auf Bekämpfungsmaßnahmen gegen die parasitären Nematoden zu entwickeln. Bis dato konnten wir zwei der notwendigen Fukosyltransferasen von Caenorhabditis charakterisieren. Zielsetzung der vorgeschlagenen Studie ist die Untersuchung der N-Glykan Biosynthese speziell in Hinblick auf die Fukosylierung zu vervollständigen. Speziell die Aktivitäten von natürlichen und rekombinanten Fukosyltransferasen von Caenorhabditis sowie von parasitären Nematoden werden, auch unter Einbeziehung der vorhandenden Glykanstrukturen des Wildtyp und spezieller Mutanten untersucht. Weiters wird das Expressionsprofil der Fukosyltransferasen. Mit diesen Ansätzen werden wir Einblicke erlangen welche Fukosyltransferasen in der Biosynthese Nematoden-spezifischer Strukturmerkmale von Bedeutung sind mit den längerfristigen Ziel herauszufinden welche dieser Glykanstrukturen in der Immunantwort gegen parasitäre Nematoden eine Rolle spielen.