Glykosylierung von Caenorhabditis elegans III

Der Model Organismus Caenorhabditis elegans wird zwar auf genetischer Ebene intensiv studiert jedoch seine Glykosylierungsmuster, Schlüsselmodifikationen an der Zelloberfläche, sind noch immer kaum untersucht. Neueste Ergebnisse dieses und anderer Labors deuten darauf hin, daß kovalent an Nematodenproteine gebundene Kohlenhydrate gemeinsame Strukturen wie in Säugetieren aufweisen, daneben jedoch bis dato neuartige Strukturen existieren. Speziell das Vorkommen von Asparagin gebundenen Glykanstrukturen mit bis zu vier fukosylierten Resten substituiert mit zwei O-Methylgruppen alsauch das Vorkommen von Phosphorylcholin als Modifikation ist faszinierend. O-Methylgruppen wurden bereits auf O-Glykanen der Nematoden gefunden, auch Phosphorylcholin modifizierte Glykolipide sind bekannt. Einige dieser Merkmale teilt Caenorhabditis elegans zumindest teiweise mit parasitären Nematoden und ist daher ein nützliches Model um neue Strategien in der Untersuchung dieser Oligosaccaridstrukturen mit Hinblick auf Bekämpfungsmaßnahmen gegen die parasitären Nematoden zu entwickeln. Zielsetzung der vorgeschlagenen Studie ist das Wissen über die Biosynthese und Struktur der N-Glykanen weiter zu vertiefen. Durch Verwendung von Doppelmutanten zur Glykananalyse, der Untersuchung einer bisher unbekannten Fukosyltransferaseaktivität und unter zu Hilfenahme einer chemischen Sonde für Fukosylierung werden eine Reihe biochemischer und analytischer Werkzeuge angewandt um die molekulare Basis für die mehrfache Fukosylierung zu entschlüssen. Ziel dieser Studie ist es Enzyme zu identifizieren, die nematodenspezifische Glykanstrukturen synthetisieren und dadurch die Wirt-Parasit Wechselwirkung wesentlich beeinflussen.