Die Bedeutung von Glycosylierung für mikrobielle Evolution

Proteinglykosylierung ist ein wichtiger Mechanismus in eukaryotischen Zellen. Sowohl in höheren als auch in niederen Organismen treten vielfache Störungen aufgrund defekter Proteinglykosylierung auf, wie zum Beispiel kompromitierte Zellteilung und Abnahme der Stressresistenz. Ein funktionierender Proteinglykosylierungsapparat kann daher als integraler Teil der regulatorischen Prozesse in eukaryotischen Zellen angesehen werden. Adaptive Laborevolution von Mikroorganismen lieferte in der Vergangenheit bedeutende Erkenntnisse für ein besseres Verständnis der molekularen Grundlage für evolutionäre Veränderungen der regulatorischen Prozesse von biologischen Netzwerken. Nichtsdestotrotz, speziell für eukaryotische Mikroorganismen, ist der Einfluss von defekten Regulationsnetzwerken, besonders in Hinblick auf Proteinglykosylierung, auf die Fähigkeit der evolutionären Anpassung wenig erforscht. Um einen tieferen Einblick in diese Dynamik zu erhalten, wird mit der biotechnologisch relevanten Hefe Pichia pastoris als Modellorganismus, die Bedeutung von Proteinglykosierung und Stressadaption näher untersucht. Die Laborevolution von Wildtypstämmen und Glykosylierungsmutanten in Stress- und Kontrollbedingungen soll dabei Aufschluss über die evolutionäre Flexibilität von Genregulationsnetzwerken geben. Durch die Analyse eines unkonventionellen Modellorganismus und eine systembiologische Untersuchung der adaptierten Hefestämme sollen erweiterte Erkenntnisse über die generellen Mechanismen molekularer Evolution gewonnen werden. Weiters werden dadurch neue Ansätze für zukünftige Forschung an biotechnologisch und medizinisch relevanten Mikroorganismen, wie zum Beispiel verbesserte Computermodelle von zellulären Systemen, ermöglicht werden.