Inducing bacterial protein recrystallization through hydrophobic and hydrophilic nanoprotrusions
Abstract
Bakterielle Oberflächenproteine (S-Schicht) haben die Fähigkeit Protein-Kristallschichten mit Regelmäßigkeit im Nanometerbereich auf Luft/Wasser Grenzflächen und auf vielen verschiedenen Substraten zu bilden. Diese werden momentan als „Nano-Templates“ für unterschiedliche biotechnologische Anwendungen getestet. Die Art und Weise wie diese Proteine selbst assemblieren und dabei geordnete Nanostrukturen formen, ist jedoch noch nicht vollständig geklärt. In diesem Zusammenhang beabsichtigen wir die Rekristallisation von drei S-Schicht Proteinen, Wildtyp SbpA und die rekombinanten Proteine rSbpA31-1068 und rSbpA31-918 auf (molekular kontrollierten) hydrophoben und hydrophilen Disulfiden zu erforschen. Zunächst werden wir die Adsorptionskinetik und die Rekristallisation dieser drei bakteriellen Proteine untersuchen. Zweitens wollen wir den Zusammenhang zwischen der Kinetik und den physikalischen Eigenschaften der gebildeten Proteinkristalle (z.B. Kristallgröße, Gitterparameter) herausfinden. Zuletzt möchten wir die Frage der Rekristallisationswege in Abhängigkeit von den Substrat-Eigenschaften für diese bakteriellen Proteine klären (was uns auch Verständnis über Protein/Substrat Interaktionen liefert, vor allem über die Wiedererkennung der Proteine von hydrophoben und/oder hydrophilen Teilen.
S-Proteine Rasterkraftmikroskopie Selbst-Assemblierung Oberflächenchemie Hydrophobische Ww.
Publikationen
Mitarbeiter*innen
José Luis Toca-Herrera
Univ.Prof. Dr. José Luis Toca-Herrera
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Projektleiter*in
01.01.2017 - 31.12.2021