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O-GlcNAc und O-Fucose spezifische Lektine

Projektleitung
Lucyshyn Doris, Projektleiter/in
Laufzeit:
01.11.2018-31.10.2022
Programm:
Elise-Richter Stipendium
Art der Forschung
Grundlagenforschung

Weitere Informationen: http://www.dagz.boku.ac.at/lucyshyn/

Mitarbeiter/innen
Beteiligte BOKU-Organisationseinheiten
Institut für Angewandte Genetik und Zellbiologie (IAGZ)
Gefördert durch
Fonds zur Förderung der wissenschaftlichen Forschung (FWF) , Sensengasse 1, 1090 Wien, Österreich
Abstract
Die meisten Proteine in einer Zelle können auf verschiedenste Arten modifiziert werden, zum Beispiel als Antwort auf Umwelteinflüsse oder Stress. Abhängig von der Art der Modifizierung wird dabei auf unterschiedliche Weise die Funktion der Proteine verändert, bis hin zur Inaktivierung. Eine dieser Modifizeriungen ist O-Glykosilierung, bei der bestimmte Zuckermoleküle an spezifische Aminosäuren der Proteine angehängt werden. In Pflanzen sind vor allem O-GlcNAcylierung und O-Fucosilierung wichtige Arten von O-Glykosilierung. Diese Art der Glykosilierung wird von nur zwei spezifischen Glykosyltransferasen vorgenommen, die so eine Vielzahl verschiedenster Proteine modifizieren. Da dieser Vorgang in vielen verschiedenen Prozessen geschieht, braucht die Pflanzenzelle eine Möglichkeit zu differenzieren. Wie das geschieht ist derzeit noch unklar, aber eine Möglichkeit dafür wäre die Interaktion von glykosilierten Proteinen mit Lektinen. Lektine sind Proteine, die bestimmte Zucker an anderen Proteinen erkennen und binden, ohne sie weiter zu verändern. Durch diese Bindung kann die Funktion der glykosilierten Proteine dann wiederum weiter gesteuert werden, indem sich dadurch zum Beispiel ihre Lokalisation innerhalb der Zelle ändert, oder Interaktionen mit anderen Proteinen erleichtert oder verhindert werden. Da es in Pflanzen eine Vielzahl an Lektinen gibt, könnte so eine zusätzliche Ebene zur spezifischen Regulation der O-Glykosilierung ermöglichen, auf verschiedene Reize geeignet zu reagieren.
Während unserer Arbeit an O-Glykosilierung in Pflanzen haben wir eine kleine Gruppe solcher Lektine identifiziert, die wahrscheinlich spezifisch O-GlcNAcylierung und/oder O-Fucosilierung erkennen. Im hier vorgestellten Projekt geht es nun darum, einerseits diese Lektine zu charakterisieren und zu testen, welche Zucker sie gut binden, oder mit welchen Glykosyltransferasen sie zusammen arbeiten. Andererseits soll ihre biologische Rolle erforscht werden, um herauszufinden, ob sie zum Beipiel eine Rolle in der Entwicklung spielen, oder in Antwort auf bestimmte Umweltbedingungen. Ein zweiter Teil dieses Projekts widmet sich der Identifizierung neuer Lektine, die spezifisch O-Glykosilierung erkennen. Die Ergebnisse dieser Arbeit sollen uns Aufschluss über die Rolle bestimmter Lektine in Zusammenhang mit O-Glykosilierung geben. Ein wichtiger Aspekt ist dabei auch, dass solche Lektine zu Werkzeugen weiterentwickelt werden könnten, um O-Glykosilierung in Pflanzen und auch anderen Organismen besser erforschen zu können. Bisher sind die Methoden dafür leider beschränkt, und Entwicklung neuer technischer Möglichkeiten wäre ein großer Fortschritt in diesem Feld. Spezifische Lektine könnten die Grundlage für solche neue Methoden darstellen.
Schlagworte
Glykobiologie; Molekularbiologie; Pflanzenphysiologie;
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