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Katalytischer Mechanismus der UDP-GlcNAc:Mannosid N-Acetylglucosaminyltransferasen I und II

Projektleitung
Glößl Josef, Projektleiter/in
Laufzeit:
01.06.2000-31.05.2003
Art der Forschung
Grundlagenforschung
Projektpartner*innen
Department of Biochemistry, Hospital for Sick Children, Toronto, Ontario, Kanada.
Funktion des Projektpartners: Partner

Weitere Informationen: http://www.boku.ac.at/zag

Mitarbeiter*innen
Mucha Jan, Projektmitarbeiter/in
Mach Lukas, Projektmitarbeiter/in
Beteiligte BOKU-Organisationseinheiten
Institut für Pflanzenbiotechnologie und Zellbiologie
Gefördert durch
Fonds zur Förderung der wissenschaftlichen Forschung (FWF) , Sensengasse 1, 1090 Wien, Österreich
Abstract
Die kovalente Modifikation von Proteinen mit Zuckerseitenketten an ausgewählten Asparagin-
Resten wird als N-Glykosylierung bezeichnet. Die Ausbildung dieser N-Glykane ist oft von
entscheidender Bedeutung für die korrekte Synthese und Funktion des jeweiligen Glykoproteins.
Der Großteil der in Säugetierglykoproteinen nachweisbaren N-glykosidisch gebundenen
Oligosaccharide gehört entweder der Klasse der oligomannosidischen oder komplexen
N-Glykane an. Die Schlüsselenzyme in der Umwandlung von oligomannosidischen in komplexe
Strukturen sind die N-Acetylglucosaminyl-Transferasen I (GnT-I) und II (GnT-II). Trotz der
physiologischen Bedeutung von GnT-I und GnT-II ist der katalytische Mechanismus dieser
Enzyme noch nicht aufgeklärt.
Dieses Projekt hat eine detaillierte Charakterisierung der Funktionsweise von GnT-I und GnT-II
auf molekularer Ebene zum Ziel. Der von uns gewählte methodische Zugang beruht auf
gerichteter Mutagenese kürzlich klonierter GnT-I und GnT-II DNAs. Wir werden Aminosäuren,
welche von Pflanzen bis zum Menschen strikt konserviert sind, gezielt verändern. Diese
mutierten cDNAs sollen anschließend in einem heterologen System exprimiert werden.
Schlußendlich gilt es die katalytischen Eigenschaften der korrespondierenden Proteine bona
fide zu charakterisieren.
Dieses Projekt wird unser derzeitiges Verständnis der Aktionmechanismen von
Glykosyltransferasen wesentlich verbessern. Außerdem handelt es sich dabei um einen ersten
Schritt zur gezielten Entwicklung von neuartigen Inhibitoren, welche zur Modulation der
N-Glykosylierung in eukaryotischen Zellen in vivo verwendet werden können.
Schlagworte
Biochemie; Molekularbiologie;
Enzymmechanismus; Glykobiologie; Glykosyltransferase; Proteinengineering; rekombinante Glykoproteine;
Publikationen

Glössl, J. (2003): Biosynthesis of glycoprotein N-glycans in plants.
[XVII International Symposium on Glycoconjugates, Bangalore, India, 12.01.2003 - 16.01.2003]

In: Indian Institute of Science, Bangalore (Ed.): XVII International Symposium on Glycoconjugates, January 12-16, 2003, Bangalore, India; I#60, 25, Bangalore FullText

** Mucha, J; Svoboda, B; Kappel, S; Strasser, R; Bencur, P; Fröhwein, U; Schachter, H; Mach, L; Glössl, J Two closely related forms of UDP-GlcNAc: alpha6-D-mannoside beta1,2-N-acetylglucosaminyltransferase II occur in the clawed frog Xenopus laevis..

Glycoconj J. 2002; 19(3):187-195 WoS PubMed FullText FullText_BOKU

** Breton, C; Mucha, J; Jeanneau, C Structural and functional features of glycosyltransferases..

Biochimie. 2001; 83(8):713-718 WoS PubMed FullText FullText_BOKU

Mucha, J., Scanziani, M., Svoboda, B., Zoihsl, O., Hartmann, B., Schachter, H., Rini, J., Glössl, J., Mach, L. (2001): Structure-function analysis of rabbit UDP-GlcNAc-N-acetylglucosaminyltransferase I..

In: ÖGBM, ÖGGGT, ÖGBT (Eds.): Joint Meeting 2001, Vienna, September 24-26. Book of Abstracts, 54

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