BOKU - Universität für Bodenkultur Wien - Forschungsinformationssystem
S-Schichtarchitekturen: Erweiterung des morphogenetischen Potenzials des S-Schicht Self-Assembly
- Projektleitung
- Pum Dietmar, BOKU Projektleiter/in
- Laufzeit:
- 01.05.2009-30.04.2012
- Art der Forschung
- Grundlagenforschung
Weitere Informationen: http://www.wpafb.af.mil
- Mitarbeiter*innen
- Sleytr Uwe B., Sub-Projektleiter/in
- Küpcü Seta, Projektmitarbeiter/in
- Schuster Bernhard, Projektmitarbeiter/in
- Ilk Nicola, Projektmitarbeiter/in
- Beteiligte BOKU-Organisationseinheiten
- Institut für Biophysik
- Gefördert durch
- Air Force Office of Scientific Research, Wilson Blvd. 4015, VA 22203-1954 Arlington, Vereinigte Staaten (USA)
- Abstract
- S-Schichten sind monomolekulare Proteingitter, die in der Natur in großer Vielfalt als äußerste Zellwandschicht bei Bakterien und Archaea vorkommen. S-Schichtgitter sind aus morphologischen Einheiten – „Elementarzellen“ – aufgebaut, deren Größe zwischen 5 und 30 nm und deren Dicke zwischen 5 und 10 nm liegt. Die Gittersymmetrie der S-Schichten ist schräg, quadratisch oder hexagonal. Native oder rekombinant hergestellte S-Schichtproteine haben die Eigenschaft wieder zu zweidimensionalen Gittern in Lösung oder an Ober- und Grenzflächen zu assemblieren. Das Hauptziel dieses Forschungsprojektes liegt in der Herstellung drei-dimensionales S-Schichtarchitekturen. Auf der Grundlage der erfolgreichen Beschichtung wassergefüllter Liposomen mit S-Schichtproteinen, sollen mikrometergroße hohle sphärische, polyedrische oder zylinderförmige Morphologien entstehen. Zusätzlich wird die Beschichtung der Trägermaterialien mit Polyelektrolyten eine entscheidende Rolle spielen, da auf diese Weise die Oberflächeneigenschaften in vielfältiger und einfacher Weise modifiziert werden können. Es kann davon ausgegangen werden, dass drei-dimensionale S-Schichtarchitekturen in einem breiten Spektrum neuer Anwendungen, die von der Herstellung künstlicher Viren, der Entwicklung spezifischer Encapsulation-, Targeting- und Delivery Systemen bis hin zu neuen Affinitätsmatrizen reichen, eine entscheidende Rolle spielen werden.
- Schlagworte
- Biophysik; Mikrobiologie; Molekularbiologie;
- Affinitätsmatrizen; Proteinkristallisation; Selbstassemblierung; S-Schicht Architekturen; Wirkstofffreigabe;
- Publikationen
-
Pum, D.; Schuster, D.; Sleytr, U.B. (2011): S-layer architectures: Extending the Morphogenetic Potential of S-layer Protein Self Assembly.
In: Hugh De Long, AFOSR 2312 DX and EX Program Review (Natural Materials, Systems & Extremophiles), p15
[AFOSR 2312 DX and EX Program Review 2011 Natural Materials, Systems & Extremophiles, National Harbor, MD, USA, 03.01.2011 - 07.01.2011] -
Sleytr, U.B., Schuster, B., Egelseer, E.M., Pum, D., Horejs, C.M., Tscheliessnig, R., Ilk, N. (2011): Nanotechnology with S-Layer Proteins as Building Blocks.
In: Horworka, S. (Ed.), Progress in Molecular Biology and Translational Science 103, pp. 277-352; Academic Press, Burlington, US; ISBN 978-0-12-415906-8 -
Pum, D. (2010): S-layer architectures: Extending the morphogenetic potential of S-layer protein self assembly .
Air Force Office of Sciene and Research (AFOSR), Washington, DC (USA), 2
- Vorträge