Thionin Prozessierung
Abstract
Thionine sind antimikrobielle Peptide welche aus verschiedenen Pflanzenarten isoliert wurden, insbesondere aus verschiedenen Misteln sowie Samen und Blättern von Getreidearten. Thionine sind im allgemeinen basich mit ca. 45 Aminosäuren und besitzen eine kompakte dreidimensionale Struktur welche durch 3 bis 4 Disulfidbrücken stabilisiert wird. Sie haben antimikrobielle und toxische Wirkungen die anscheinend auf einer Zerstörung von Zellmembranen beruhen. Thionine werden in der Pflanzenzelle als Präproproteine synthetisiert. Die Signalsequenz leited das Proprotein in den zellulären Sekretionsweg. Das Proprotein besteht neben dem eigentlichen Thionin aus einer sogenannten sauren Domäne. Diese ist im Gegensatz zum basischen Thionin sauer und besitzt ebenfalls (meist 6) konservierte Cysteinreste. In diesem Projekt soll die Prozessierung des Proproteins untersucht werden. Dazu soll zunächst aus Gerste die entsprechende Proteinase gereinigt werden. Anhand der Sequenz sollen dann das/die Arabidopis Enzym/e identifiziert und untersucht werden. Vor allem soll mit Hilfe der Massenspektroskopie geklärt werden, wo genau die Prozessierung erfolgt und welche Auswirkungen ein Ausfall des Enzyms bzw. der Enzyme auf die Thionin Proproteine hätte. Mit Hilfe von Antikörpern soll untersucht werden wo diese Proproteine sich in der Zelle anreichern.
Schlagworte Arabidopsis antimikrobielle Peptide Proprotein Proteinase Gerste
Publikationen
Mitarbeiter*innen
Holger Bohlmann
Dr. Holger Bohlmann
holger.bohlmann@boku.ac.at
Projektleiter*in
01.10.2009 - 30.09.2012