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Glykoepitope von N-Glykanen in Echinodermata

Projektleitung
Paschinger Katharina, Projektleiter/in
Laufzeit:
01.12.2013-30.06.2018
Art der Forschung
Grundlagenforschung
Mitarbeiter/innen
Beteiligte BOKU-Organisationseinheiten
Institut für Biochemie (DCH/BC)
Gefördert durch
Fonds zur Förderung der wissenschaftlichen Forschung (FWF) , Sensengasse 1, 1090 Wien, Österreich
Abstract
In den vergangenen Jahren führten rapide Erkenntnisgewinne aus der Genomsequenzierung verschiedener Organismen und die daraus resultierenden Vergleichsmöglichkeiten zu einer geänderten Sichtweise über die Entwicklung und Verwandtschaft der Lebewesen. Im Gegensatz dazu ist der Vergleich von proteingebundenen Kohlenhydraten der Organismen aufgrund der komplexen Analytik ins Hintertreffen geraten und das obwohl Glykane in ihren verschiedenen Ausprägungen Schlüsselrollen in der (Zell)-Entwicklung spielen; speziell durch die Lokalisation an der Zelloberfäche sind sie an vielen primären Zell-Zell Wechselwirkungen beteiligt. Dieses Projekt befaßt sich mit den N-Glykanen der Echinodermaten, einer Gruppe mariner wirbelloser Organismen, die Seesterne und Seeigel umfaßt und im Stammbaum des Lebens in naher Verwandschaft zu den Chordata, zu denen die Wirbeltiere inklusive des Menschen gehören, steht. Trotz der wichtigen Stellung am Übergang zu den Wirbeltieren, der sicher durch neue ZellZell-wechselwirkungen markiert ist, existieren nur wenige Daten, die sich mit den Glykanen dieser Tiere beschäftigen, die sich in einer Grauzone zwischen den typisch Wirbellosen (wie Würmern und Insekten) und den Wirbeltieren befinden.
Basierend auf den genomischen Daten des Seeigels (Strongylocentrotus purpuratus) und Lektinbindungsdaten von einer Seegurke kann man davon ausgehen, daß die Glykane auch der anderen Echinodermaten die Zuckerpitope Fucose und Sialinsäure enthalten. Speziell der letztgenannte Zucker wird sonst mit Wirbeltieren assoziert. Um die N-Glykane ausgewählter Echinodermaten in Detail zu studieren sollen diese nach verschiedenen Reinigungsschritten mittels Massenspektrometrie, MS/MS und HPLC- Analytik in Kombination mit enzymatischen und chemischen Behandlungen analysiert werden. Die neugewonnenen Daten über vorhandene Glykanepitope werden dann mit den phylogenetischen Daten in Verbindung gebracht um weitere Rückschlüsse auf die Entwicklung des Lebens am Schnittpunkt zu den Wirbeltieren zu ermöglichen.
Schlagworte
Massenspektrometrie; Evolution;
Glykomik;
Publikationen

** Hykollari, A; Malzl, D; Stanton, R; Eckmair, B; Paschinger, K Tissue-specific glycosylation in the honeybee: Analysis of the N-glycomes of Apis mellifera larvae and venom.

BBA-GEN SUBJECTS. 2019; 1863(11), UNSP 129409 WoS PubMed FullText FullText_BOKU

** Hykollari, A; Malzl, D; Eckmair, B; Vanbeselaere, J; Scheidl, P; Jin, CS; Karlsson, NG; Wilson, IBH; Paschinger, K Isomeric Separation and Recognition of Anionic and Zwitterionic N-glycans from Royal Jelly Glycoproteins.

MOL CELL PROTEOMICS. 2018; 17(11): 2177-2196. WoS PubMed FullText FullText_BOKU

** Vanbeselaere, J; Yan, S; Joachim, A; Paschinger, K; Wilson, IBH The parasitic nematode Oesophagostomum dentatum synthesizes unusual glycosaminoglycan-like O-glycans.

GLYCOBIOLOGY. 2018; 28(7): 474-481. WoS PubMed FullText FullText_BOKU

** Yan, S; Vanbeselaere, J; Jin, CS; Blaukopf, M; Wols, F; Wilson, IBH; Paschinger, K Core Richness of N-Glycans of Caenorhabditis elegans: A Case Study on Chemical and Enzymatic Release.

ANAL CHEM. 2018; 90(1): 928-935. WoS PubMed FullText FullText_BOKU

** Yan, S; Wang, H; Schachter, H; Jin, CS; Wilson, IBH; Paschinger, K Ablation of N-acetylglucosaminyltransferases in Caenorhabditis induces expression of unusual intersected and bisected N-glycans.

BBA-GEN SUBJECTS. 2018; 1862(10): 2191-2203. WoS PubMed FullText FullText_BOKU

** Paschinger, K; Hykollari, A; Malzl, D; Eckmair, B; Vanbeselaere, J; Wilson, I Isomeric separation and analysis of anionic and zwitterionic N-glycans from royal jelly glycoproteins.

FEBS OPEN BIO. 2018; 8: 55-56. WoS

** Hykollari, A; Malzl, D; Yan, S; Wilson, IBH; Paschinger, K Hydrophilic interaction anion exchange for separation of multiply modified neutral and anionic Dictyostelium N-glycans.

ELECTROPHORESIS. 2017; 38(17): 2175-2183. WoS PubMed FullText FullText_BOKU

** Eckmair, B; Jin, C; Abed-Navandi, D; Paschinger, K; Multistep Fractionation and Mass Spectrometry Reveal Zwitterionic and Anionic Modifications of the N- and O-glycans of a Marine Snail..

Mol Cell Proteomics. 2016; 15(2):573-597 WoS PubMed PUBMED Central FullText FullText_BOKU

** Hykollari, A; Eckmair, B; Voglmeir, J; Jin, C; Yan, S; Vanbeselaere, J; Razzazi-Fazeli, E; Wilson, IB; Paschinger, K; More Than Just Oligomannose: An N-glycomic Comparison of Penicillium Species..

Mol Cell Proteomics. 2016; 15(1):73-92 WoS PubMed PUBMED Central FullText FullText_BOKU

** Paschinger, K; Wilson, IB; Analysis of zwitterionic and anionic N-linked glycans from invertebrates and protists by mass spectrometry..

Glycoconj J. 2016; 33(3):273-283 WoS PubMed PUBMED Central FullText FullText_BOKU

** Kurz, S; Aoki, K; Jin, C; Karlsson, NG; Tiemeyer, M; Wilson, IB; Paschinger, K; Targeted release and fractionation reveal glucuronylated and sulphated N- and O-glycans in larvae of dipteran insects..

J Proteomics. 2015; 126:172-188 WoS PubMed PUBMED Central FullText FullText_BOKU

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