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Die proteolytische Reifung der bei der Metastasenbildung beteiligten Enzyme Kathepsin B, Kathepsin D und Kathepsin L

Projektleitung
Mach Lukas, Projektleiter/in
Laufzeit:
01.12.2001-31.12.2002
Art der Forschung
Grundlagenforschung
Mitarbeiter*innen
Beteiligte BOKU-Organisationseinheiten
Institut für Pflanzenbiotechnologie und Zellbiologie
Gefördert durch
Hochschuljubiläumsstiftung der Stadt Wien, 1110 Wien, Österreich
Abstract
Dieses Projekt beschäftigt sich mit der Rolle von eiweißspaltenden Enzymen in der Bildung von Zweitgeschwüren, sogenannten Metastasen, bei bösartigen Krebsleiden. Dieses Krankheitsbild verschlechtert die Aussichten des Patienten auf Genesung in signifikanter Weise. Im Zuge der Metastasenbildung müssen Krebszellen verschiedene körpereigene Barrieren durchbrechen, wozu sie eben jene eiweißspaltenden Enzyme benötigen. Eine Hemmung dieser Enzyme, auch Proteinasen genannt, stellt daher eine vielversprechende Möglichkeit zur Bekämpfung von bösartigen Tumoren dar.

Proteinasen werden im Körper häufig als inaktive Vorstufen produziert, um den Organismus vor ungewollter Aktivität dieser Enzyme zu schützen. Diese Vorläufermoleküle werden, unter bestimmten Voraussetzungen, in die aktiven Formen der Enzyme umgewandelt. Dieser Vorgang wird als proteolytische Reifung bezeichnet. Ein besseres Verständnis des Reifungsprozesses ist Voraussetzung für die Entwicklung von Tumorbehandlungsstrategien, die auf der Verhinderung eben dieser Umwandlung der inaktiven Vorläufer in aktive Enzyme beruhen.

In diesem Projekt soll die proteolytische Reifung dreier an der Metastasierung beteiligter Proteinasen (Kathepsin B, Kathepsin D, Kathepsin L) näher untersucht werden. Es geht in erster Linie um die Charakterisierung und Identifikation jener Enzyme, die an dem Reifungsprozeß beteiligt sind. Besonderes Augenmerk wird einer etwaigen Selbst-Reifung von Kathepsin B, Kathepsin D und Kathepsin L gezollt werden.

Die Aufklärung der proteolytischen Reifung von Kathepsin B, Kathepsin D und Kathepsin L wird dazu beitragen, neue Möglichkeiten zur Behandlung von Krebsleiden zu erschließen.
Schlagworte
Biochemie; Krebsforschung;
Metastasen; Proteinase; Prozessierung; Tumorinvasion;
Publikationen

** Mach, L Biosynthesis of lysosomal proteinases in health and disease..

Biol Chem. 2002; 383(5):751-756 WoS PubMed FullText FullText_BOKU

** Montaser, M; Lalmanach, G; Mach, L CA-074, but not its methyl ester CA-074Me, is a selective inhibitor of cathepsin B within living cells..

Biol Chem. 2002; 383(7-8):1305-1308 WoS PubMed FullText FullText_BOKU

Vorträge
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