Dynamik und Struktur von Lösung-Ligand-Protein Systeme

Auf der Grundlage des aktuellen Stands der Wissenschaft gehen wir davon aus, dass die Art der Ligandenbindung an Proteine wesentlich von den Eigenschaften des umgebenden flüssigen Mediums abhängt, das ein vollwertiger „Spieler“ in Protein-Ligand-Systemen ist. Ausgehend von dieser Annahme stellen wir die Hypothese auf, dass Änderungen der lokalen Struktur der Flüssigkeit in der Nähe des Liganden (Solute) im flüssigen Medium (Solvent) von den Eigenschaften des Solvents abhängen und zu einer Änderung des dynamischen Verhaltens der Komponenten der untersuchten Flüssigkeits-Ligand-Systeme führen. Im Fall des Systems Lösungsmittel-Ligand-Protein wirkt sich die Auflösung des Liganden in der Proteintasche indirekt auf die Eigenschaften aller Komponenten des Systems Bioflüssigkeit (Wasser, Kochsalzlösung usw.) - Ligand - Protein aus, begleitet von einer Neuordnung der lokalen Struktur und Dynamik der Flüssigkeit in der Proteintasche. Um die oben genannte Hypothese zu prüfen, werden wir die Molekulardynamik (MD) einsetzen.